?

Log in

No account? Create an account
November 2017   01 02 03 04 05 06 07 08 09 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30

Введение в биологию — пост №7

Posted on 2017.02.01 at 12:03
Tags: , ,

VII
Аминокислоты. Белки


Аминокислотой будет называться любое органическое вещество по факту наличия в его молекуле карбоксильной группы и аминогруппы — то есть являющееся одновременно амином и карбоновой кислотой. Внимательные читатели могли заметить, что вообще-то мы уже сталкивались с такими веществами — на картинках в разговоре про изомерию встречался аланин. Вот он (трёхмерная структура здесь не отражена):




Здесь аминогруппа соединена с тем же атомом углерода, что и карбоксильная группа. Такие аминокислоты называются α-аминокислотами (буквой α здесь обозначается первый атом в углеродной цепи, начиная от карбоксильной группы). В принципе возможны, разумеется, и другие варианты, но именно α-аминокислоты будут интересовать нас в первую очередь, так как именно из них состоят белки.

Каким же образом они из них состоят? Вот общая формула всех α-аминокислот:




Буква «R» обозначает радикал, то есть на её месте в принципе может быть что угодно. Но для белков пригодятся не любые α-аминокислоты, а только вполне определённые. Существует 20 стандартных аминокислот, из которых живые организмы строят белки (в принципе, есть ещё кое-какие их производные, но это уже детали). Вот они:




Отдельные молекулы аминокислот в водном растворе будут ионизироваться, поскольку, как мы помним, карбоксильная группа отдаёт протон, а аминогруппа его забирает. Но ещё аминокислоты могут соединяться между собой — связь устанавливается между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой аминокислоты. Такая связь называется пептидной, а полученное в результате вещество — дипептидом.




Поскольку у каждой аминокислоты есть и карбоксильная, и аминогруппа, появляется возможность для создания целых длинных цепочек, составленных из аминокислотных остатков. Такого рода цепочки, как мы знаем, называются полимерами, в данном случае мы имеем дело с полипептидами.

По сравнению с полисахаридами, на примере которых мы познакомились с понятием «полимер», полипептиды имеют одно очень серьёзное отличие. Полисахариды были составлены из одинаковых остатков (например, целлюлоза — из остатков глюкозы, соединённых β-гликозидными связями), полипептиды же могут состоять из разных аминокислот, отличающихся своими радикалами. Такие вещества всё равно будут полимерами, поскольку выполняется главное условие: звенья цепи подобны (имеют одинаковые части) и соединены этими одинаковыми частями одинаковым образом. Такого рода полимеры называются гетерополимерами (в отличие от гомополимеров).




Ещё одна важная черта полипептидов как полимеров — пептидные связи не являются симметричными: каждая связь сформирована аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой, соответственно у пептида будет C-конец и N-конец. Если мы пронумеруем соединённые аминокислоты 1-2-3-4-5-6-7, то такая цепочка будет не тождественна цепочке 7-6-5-4-3-2-1.




Белки являются полипептидами. Это примерно так же верно, как и, обсуждая мальчика в свитере на фото ниже, сказать, что на мальчике надета нитка. Это ведь верно, ну, с поправкой на то, что нитка не одна, а несколько — левый рукав связан из одной нитки, правый из другой и т. д. Но по отношению к свитеру такая констатация довольно бессодержательна, так как не раскрывает его свойств. Каков его фасон, да и свитер ли это, или джемпер, а, может быть, кардиган или вовсе просто шарфик? Всё это будет «нитка», но уложенная, закрученная очень специфическим образом.




Так и белки — для правильного выполнения их функций решающее значение имеет, как именно располагаются витки и петли полипептидной цепи, и какая форма получается в результате.

Из-за полярности карбоксильных и аминогрупп между ними могут устанавливаться водородные связи (имеются в виду карбоксильные и аминогруппы, уже участвующие в формировании пептидной связи, в полипептиде). Благодаря этим связям полипептидная цепочка может, например, соединяться параллельно с другими (β-слой), либо закручиваться в спираль (α-спираль). Поскольку и карбоксильная группа, и аминогруппа есть у каждой аминокислоты, получается повторяющаяся, регулярная структура, довольно слабо зависящая от состава радикалов (хотя всё-таки немного зависящая).




Описание последовательности аминокислот в полипептиде будет описанием его первичной структуры, а вот описание того, как именно он уложен благодаря повторяющимся водородным связям, — это описание вторичной структуры. Иными словами — речь идёт об ответе на вопрос «какую форму имеют изгибы зелёной ленты на картинке?».

Если мы возьмём, к примеру, α-спираль и забудем о её строении, а представим себе её как эдакую колбасу, то окажется, что она тоже может изгибаться, принимая какие-то характерные формы. Здесь уже будет особенно важен состав радикалов. Дело в том, что как вы могли заметить из таблицы, радикалы аминокислот вообще-то обладают разными химическими свойствами. Некоторые из них сами по себе являются полярными, некоторые — неполярными, некоторые могут нести заряд за счёт наличия дополнительной карбоксильной или аминогруппы (если такая группа входит в состав радикала, это значит, что она не принимает участия в формировании пептидной связи и, отдавая или принимая протон, влияет на заряд молекулы). Соответственно, между разными радикалами могут образовываться связи: это могут быть ионные связи между заряженными радикалами, водородные между полярными незаряженными, гидрофобные радикалы в водной среде будут притягиваться друг к другу, кроме того, радикалы цистеина, содержащие атомы серы, могут соединяться через них. Описание того, как наша колбаса изогнулась, будет описанием уже третичной структуры белка.




В результате может получиться что-нибудь в этом роде:




Теперь, помните, мы обратили внимание, что свитер может состоять не из одного лоскута, а из сшитых между собой нескольких? Так и белок — вместе могут объединяться несколько обладающих третичной структурой штуковин. Каких именно и как они будут соединяться — это уже четвертичная структура. Выглядеть это будет так:




На этом рисунке, кстати, схема строения гемоглобина — белка, который содержится у нас в эритроцитах и отвечает за транспорт кислорода. А на предыдущем — одна из его четырёх субъединиц (β-цепь), но, разумеется, с учётом третичной структуры. Если вы внимательно разглядываете картинки, вы, безусловно, заметили в молекуле гемоглобина ещё какие-то плоские бляшечки с пупочками. Каждая такая штучка называется «гем», это такой небелковый компонент гемоглобина, тем, не менее, очень важный — кислород в конечном счёте связывается именно с ним.

Итак, белок может иметь первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру. Важно понимать, что эти структуры существуют не по отдельности, речь идёт просто об информации о строении белка на разном уровне. Так же, как описывая, например, лес, я могу рассказывать, какие виды живых организмов его населяют, потом — из каких клеток состоят эти организмы, потом — как устроены клетки и т. д.




Как получается, что полипептидная цепь принимает нужную форму? Как мы убедились, форма будет зависеть от взаимного расположения радикалов аминокислот с разными свойствами. В грубом приближении можно сказать, что полипептидная цепь сама принимает нужную форму благодаря специфическому расположению в ней аминокислот (на самом деле ей иногда помогают), и что эта форма для неё изначально определена однозначно (из этого на самом деле тоже есть исключения). Этим она отличается от нитки, из которой связан свитер, — нитка сама по себе не содержит практически никакой информации о фасоне одежды, которая может быть из неё связана. Вторичная, третичная и четвертичная структуры белка определяются первичной. Это означает, что информацию о высших структурах белка клетке не надо «запоминать отдельно», и поэтому имеет большое значение.

Если белок нагреть, или подействовать на него кислой pH, он может потерять часть своих структурных особенностей («развернуться»). Но при условии, что целостность полипептидной цепи не нарушена, она потом во многих случаях может самопроизвольно «свернуться» обратно. Потеря белком его пространственной структуры без разрушения пептидных связей называется денатурацией. Денатурация может быть обратимой, и восстановление после этого изначальной структуры белка называется ренатурацией. А вот если «порезать» пептидные связи в аминокислотной цепи, тогда мы останемся уже просто с набором аминокислот, тут, понятно, восстановить структуру белка без дополнительного источника информации невозможно.





Дополнительные ссылки:
https://www.youtube.com/watch?v=O6T44t-1NFw
https://ru.wikipedia.org/wiki/Аминокислоты
https://ru.wikipedia.org/wiki/Белки
https://ru.wikipedia.org/wiki/Структура_белков
http://studopedia.ru/9_92240_struktura-belka.html
http://www.biochemistry.ru/pub/book1.htm
http://biofile.ru/bio/2189.html
https://ru.wikipedia.org/wiki/Денатурация_белков
https://ru.wikipedia.org/wiki/Фолдинг_белка
https://ru.wikipedia.org/wiki/Шапероны

(продолжение следует)

Введение в биологию — оглавление

Comments:


alphist
alphist at 2017-02-01 14:21 (UTC) (Link)
Спасибо, очень интересно.
Георгий Рюриков
barson at 2017-02-01 14:36 (UTC) (Link)
Рад слышать это. :)
Previous Entry  Next Entry